Un estudi internacional publicat en portada a la prestigiosa revista Genome Research il·lustra l’evolució dels gens selenofosfat sintetasa —involucrats en la síntesi de selenoproteïnes— en organismes procariotes i eucariotes. En l’estudi hi participen els investigadors Montserrat Corominas i Florenci Serras, del Departament de Genètica i l’Institut de Biomedicina de la Universitat de Barcelona (IBUB) al PCB, i l’equip científic liderat per Roderic Guigó, del Centre de Regulació Genòmica (CRG-UPF), entre altres autors.

Les selenoproteïnes són una família de proteïnes que incorporen selenocisteïna, un aminoàcid no estàndard anàleg a la cisteïna (també conegut com a aminoàcid 21) però que conté un oligoelement bàsic: el seleni. El seleni es considera un nutrient essencial en la dieta, encara que és un element poc abundant. De fet, és un component elemental en moltes vies metabòliques i pot causar problemes tant per excés com per defecte. En concret, la selenocisteïna (Sec) té una estructura similar a la de la cisteïna però conté un àtom de seleni en lloc de l’àtom de sofre present a la cisteïna.

La síntesi i inserció de selenocisteïna requereix la intervenció de diversos factors, entre d’altres, un RNA de transferència específic, proteïnes d’unió a l’RNA i ribosoma, un factor específic d’elongació o l’enzim selenofosfat sintetasa (SPS). L’estudi explica la història evolutiva dels gens SPS i proporciona un mapa funcional de les selenoproteïnes que abasta tot l’arbre de la vida.

Gens duplicats amb camins evolutius separats

SPS és en si mateixa una selenoproteïna present en moltes espècies, tot i que algunes molècules homòlogues i funcionalment equivalents —que substitueixen el lloc Sec amb cisteïna o Cys— són més comuns. Molts metazous, però, posseeixen gens sps amb substitucions diferents de Sec o Cys (denominats col·lectivament sps1).

El treball posa de manifest que els gens sps1 es van originar a través d’un nombre de duplicacions de gens independents a partir d’un gen ancestral sps2 que probablement també feia la funció SPS1. Durant l’evolució, el gen sps2 es duplica en diversos metazous de manera independent, i genera de forma recurrent una nova proteïna (SPS1), en la qual Sec ha estat substituït per un aminoàcid diferent de la cisteïna (per exemple, l’arginina en els insectes, la treonina en els vertebrats, o la glicina en els ascidis).

Els assaigs de complementació de mutants de Drosophila suggereixen que aquests gens comparteixen una funció comuna que sembla que és diferent de la síntesi de selenofosfat que duen a terme els gens amb Sec o Cys (denominats SPS2). Aquesta història evolutiva constitueix un exemple de l’evolució dels gens i l’aparició de noves funcions, i indica que l’aminoàcid en una sola posició pot determinar inequívocament la funció de les proteïnes.