{"id":107644,"date":"2025-11-27T15:17:23","date_gmt":"2025-11-27T14:17:23","guid":{"rendered":"https:\/\/www.pcb.ub.edu\/el-irb-barcelona-revela-que-los-farmacos-inhibidores-de-quinasas-provocan-la-degradacion-de-proteinas\/"},"modified":"2025-11-27T16:16:32","modified_gmt":"2025-11-27T15:16:32","slug":"el-irb-barcelona-revela-que-los-farmacos-inhibidores-de-quinasas-provocan-la-degradacion-de-proteinas","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/www.pcb.ub.edu\/es\/el-irb-barcelona-revela-que-los-farmacos-inhibidores-de-quinasas-provocan-la-degradacion-de-proteinas\/","title":{"rendered":"El IRB Barcelona revela que los f\u00e1rmacos inhibidores de quinasas provocan la degradaci\u00f3n de prote\u00ednas"},"content":{"rendered":"
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Un estudio liderado por CeMM-AITHYRA en Viena, con la contribuci\u00f3n del Instituto de Investigaci\u00f3n Biom\u00e9dica de Barcelona (IRB Barcelona<\/a>), con sede en el Parque Cient\u00edfico de Barcelona, revela que los inhibidores de quinasas no solo bloquean la actividad enzim\u00e1tica, sino que tambi\u00e9n pueden acelerar la degradaci\u00f3n de las prote\u00ednas diana, revelando un mecanismo farmacol\u00f3gico ampliamente extendido pero previamente ignorado. Los hallazgos, publicados en Nature<\/em>, muestran que la degradaci\u00f3n inducida por f\u00e1rmacos no es una rareza, sino una caracter\u00edstica com\u00fan y potencialmente aprovechable de la farmacolog\u00eda de los inhibidores de quinasas.<\/strong><\/span><\/p>\n

Durante d\u00e9cadas, los inhibidores de quinasas han sido un pilar de la terapia contra el c\u00e1ncer, dise\u00f1ados para apagar enzimas que alimentan el crecimiento celular descontrolado. Pero investigaciones recientes muestran que estos f\u00e1rmacos pueden ir m\u00e1s all\u00e1: tambi\u00e9n pueden provocar que las prote\u00ednas diana sean desmanteladas por la c\u00e9lula, convirti\u00e9ndolos en una herramienta m\u00e1s para el campo emergente de la degradaci\u00f3n dirigida de prote\u00ednas (TPD).<\/span><\/p>\n

Las quinasas de prote\u00ednas son los interruptores moleculares de la c\u00e9lula. Controlan el crecimiento, la divisi\u00f3n, la comunicaci\u00f3n y la supervivencia a\u00f1adiendo grupos fosfato a otras prote\u00ednas. Cuando estos interruptores quedan atascados en posici\u00f3n \u201cencendida\u201d, pueden impulsar el c\u00e1ncer y otras enfermedades. No es sorprendente que las quinasas se hayan convertido en una de las familias de dianas farmacol\u00f3gicas m\u00e1s importantes de la medicina moderna: hoy en d\u00eda, m\u00e1s de 80 inhibidores de quinasas est\u00e1n aprobados por la FDA y casi el doble se encuentran en desarrollo cl\u00ednico.<\/span><\/p>\n

Estos f\u00e1rmacos fueron dise\u00f1ados para bloquear la actividad enzim\u00e1tica. Pero un nuevo estudio liderado por el CeMM, el Centro de Investigaci\u00f3n en Medicina Molecular de la Academia de Ciencias de Austria (Viena), el Instituto AITHYRA de Inteligencia Artificial en Biomedicina (Viena) y el Instituto de Investigaci\u00f3n Biom\u00e9dica (Barcelona), junto con socios en Europa, Estados Unidos y China, revela un giro sorprendente: los inhibidores de quinasas tambi\u00e9n pueden acelerar la degradaci\u00f3n de las prote\u00ednas que atacan.<\/span><\/p>\n

Como parte del consorcio internacional, los cient\u00edficos del IRB Barcelona desempe\u00f1aron un papel clave en la definici\u00f3n del marco anal\u00edtico que sustenta estos resultados. El Dr. Patrick Aloy, el Dr. Martino Bertoni y el Dr. Arnau Comajuncosa-Creus desarrollaron la estrategia de puntuaci\u00f3n del cribado y supervisaron el an\u00e1lisis de datos asociado, lo que permiti\u00f3 la identificaci\u00f3n sistem\u00e1tica de eventos de degradaci\u00f3n en toda la biblioteca de inhibidores. \u201cEstos resultados redefinen la manera en que pensamos sobre los inhibidores de quinasas. Reconocer la degradaci\u00f3n proteica como parte de su mecanismo ampl\u00eda las posibilidades de dise\u00f1ar terapias que eliminen de manera m\u00e1s efectiva prote\u00ednas responsables de enfermedad\u201d, afirma el Dr. Patrick Aloy<\/strong>, profesor ICREA y jefe del Laboratorio de Bioinform\u00e1tica Estructural y Biolog\u00eda de Redes<\/a> del IRB Barcelona.<\/span><\/p>\n

Una mirada sistem\u00e1tica a un fen\u00f3meno pasado por alto<\/strong><\/span><\/h3>\n

Ya hab\u00edan surgido indicios que suger\u00edan que los inhibidores pod\u00edan desestabilizar sus dianas, pero su alcance y mecanismos no estaban claros. Para abordarlo, los investigadores perfilaron sistem\u00e1ticamente 98 quinasas con una biblioteca de 1.570 inhibidores, monitorizando la abundancia proteica a lo largo del tiempo. El resultado fue sorprendente: 232 compuestos disminuyeron los niveles de al menos una quinasa, afectando a 66 quinasas diferentes.<\/span><\/p>\n

Algunos casos siguieron la ruta ya conocida de la llamada \u201cprivaci\u00f3n de chaperonas\u201d, donde la uni\u00f3n del inhibidor impide que la chaperona estabilizadora HSP90 proteja sus prote\u00ednas cliente. Pero otros casos no. En su lugar, el equipo descubri\u00f3 un principio mecan\u00edstico compartido: los inhibidores pueden empujar a las quinasas hacia estados alterados \u2014por cambios en actividad, localizaci\u00f3n o ensamblaje\u2014 que son inestables por naturaleza y, por lo tanto, eliminados m\u00e1s r\u00e1pidamente por los circuitos proteol\u00edticos celulares.<\/span><\/p>\n

\u201cLa degradaci\u00f3n inducida por inhibidores resulta ser sorprendentemente com\u00fan\u201d, afirma la Dra. Natalie Scholes<\/strong>, investigadora postdoctoral s\u00e9nior en CeMM y primera autora del estudio. \u201cNuestros datos muestran que las peque\u00f1as mol\u00e9culas no solo bloquean la actividad de las quinasas; pueden forzar prote\u00ednas a conformaciones que la c\u00e9lula reconoce como inestables. Eso significa que los inhibidores pueden actuar doblemente como degradadores.\u201d<\/span><\/p>\n

Tres casos de estudio, un principio unificador<\/strong><\/span><\/h3>\n

Para analizar estos mecanismos, los investigadores se centraron en tres quinasas con destinos muy distintos: un ejemplo mostr\u00f3 que LYN fue eliminada en cuesti\u00f3n de minutos una vez que un inhibidor activ\u00f3 su interruptor de estabilidad natural; otro ejemplo mostr\u00f3 que BLK fue degradada solo despu\u00e9s de ser liberada de la membrana celular hacia el citosol por un complejo proteol\u00edtico unido a membrana; y un tercer caso mostr\u00f3 que RIPK2 fue eliminada despu\u00e9s de formar grandes agregados proteicos que la c\u00e9lula reconoci\u00f3 y elimin\u00f3 a trav\u00e9s de su maquinaria de reciclaje. Juntos, estos casos ilustran una regla m\u00e1s amplia: los inhibidores pueden potenciar las rutas end\u00f3genas de degradaci\u00f3n, empujando a las quinasas a estados inestables que la maquinaria celular de control de calidad elimina.<\/span><\/p>\n

\u201cEste estudio demuestra que la degradaci\u00f3n no es una anomal\u00eda, sino parte del espectro farmacol\u00f3gico de los inhibidores de quinasas\u201d, afirma el Dr. Georg Winter<\/strong>, director del Instituto AITHYRA de IA Biom\u00e9dica, investigador principal asociado en CeMM y autor s\u00e9nior del estudio. \u201cComprender esta dimensi\u00f3n podr\u00eda ayudarnos a dise\u00f1ar mejores f\u00e1rmacos que no solo silencien quinasas, sino que las eliminen por completo\u2014y en algunos casos podr\u00eda explicar efectos inesperados de terapias existentes.\u201d<\/span><\/p>\n

\u00bb Art\u00edculo de referencia:<\/strong> Inhibitors supercharge kinase turnover through native proteolytic circuits. Natalie S. Scholes, Martino Bertoni, Arnau Comajuncosa-Creus, Katharina Kladnik, Xuefei Guo, Fabian Frommelt, Matthias Hinterndorfer, Hlib Razumkov, Polina Prokofeva, Martin P. Schwalm, Florian Born, Sandra Roehm, Hana Imrichova, Brianda L. Santini, Eleonora Barone, Caroline Sch\u00e4tz, Miquel Mu\u00f1oz i Ordo\u00f1o, Severin Lechner, Andrea Rukavina, Iciar Serrano, Miriam Abele, Anna Koren, Stefan Kubicek, Stefan Knapp, Nathanael S. Gray, Giulio Superti-Furga, Bernhard Kuster, Yigong Shi, Patrick Aloy, Georg E. Winter. Nature (2025) DOI: <\/span>10.1038\/s41586-025-09763-9<\/a><\/p>\n

\u00bb Enlace a la noticia: <\/strong>web del IRB Barcelona [+]<\/a><\/p>\n<\/div>\n<\/div>\n<\/div>\n<\/div>\n<\/div>\n<\/div>\n<\/article>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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