{"id":104836,"date":"2025-06-12T12:04:15","date_gmt":"2025-06-12T10:04:15","guid":{"rendered":"https:\/\/www.pcb.ub.edu\/investigadores-del-ibec-descubren-el-primer-paso-en-la-agregacion-de-proteinas-del-alzheimer\/"},"modified":"2025-06-16T10:04:39","modified_gmt":"2025-06-16T08:04:39","slug":"investigadores-del-ibec-descubren-el-primer-paso-en-la-agregacion-de-proteinas-del-alzheimer","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/www.pcb.ub.edu\/es\/investigadores-del-ibec-descubren-el-primer-paso-en-la-agregacion-de-proteinas-del-alzheimer\/","title":{"rendered":"Investigadores del IBEC descubren el primer paso en la agregaci\u00f3n de prote\u00ednas del Alzheimer"},"content":{"rendered":"

Investigadores e investigadoras del Instituto de Bioingenier\u00eda de Catalu\u00f1a (IBEC<\/a>), con sede en el Parque Cient\u00edfico de Barcelona, el Centro de Regulaci\u00f3n Gen\u00f3mica (CRG) y el Instituto Wellcome Sanger han creado el primer mapa que revela c\u00f3mo las mutaciones afectan a una prote\u00edna en su estado de transici\u00f3n, una fase ef\u00edmera y dif\u00edcil de estudiar. Se trata de un an\u00e1lisis a una escala sin precedentes: estudiaron m\u00e1s de 140.000 versiones del p\u00e9ptido A\u03b242, que forma placas nocivas en el cerebro. El estudio, publicado en la revista cient\u00edfica Science Advances<\/em>, abre nuevas v\u00edas para prevenir el alzh\u00e9imer y sugiere un m\u00e9todo aplicable al estudio de otras prote\u00ednas implicadas en diferentes patolog\u00edas.<\/strong><\/p>\n

Este nuevo estudio a gran escala ha mapeado los primeros eventos moleculares que impulsan la formaci\u00f3n de los nocivos agregados de prote\u00ednas amiloides presentes en la enfermedad de Alzheimer, se\u00f1alando hacia un potencial nuevo objetivo terap\u00e9utico.<\/p>\n

\u00abEl enfoque que utilizamos en este estudio abre la puerta a revelar las estructuras de otros estados de transici\u00f3n de prote\u00ednas, incluidos los implicados en otras enfermedades neurodegenerativas. La escala a la que analizamos los p\u00e9ptidos amiloides no ten\u00eda precedentes: es algo que no se hab\u00eda hecho antes y hemos demostrado que es un nuevo m\u00e9todo muy eficaz que hay que seguir desarrollando\u00bb. Comenta El profesor Ben Lehner<\/strong>, coautor principal del estudio, jefe de Gen\u00f3mica Generativa y Sint\u00e9tica en el Instituto Wellcome Sanger<\/a> y profesor de investigaci\u00f3n ICREA en el CRG<\/a>. \u00abEsperamos que esto nos acerque un paso m\u00e1s al desarrollo de tratamientos contra la enfermedad de Alzheimer y otras enfermedades neurodegenerativas\u00bb, a\u00f1ade Lehner<\/strong>.<\/p>\n

Comprender el origen de la neurodegeneraci\u00f3n<\/strong><\/h3>\n

M\u00e1s de 55 millones de personas en el mundo padecen demencia, y entre el 60\u202f% y el 70\u202f% de los casos son Alzheimer. Aunque los tratamientos actuales pueden aliviar algunos s\u00edntomas, no logran frenar ni revertir la enfermedad.<\/p>\n

Una de las caracter\u00edsticas clave del Alzheimer es la acumulaci\u00f3n del p\u00e9ptido beta amiloide (A\u03b2) en el cerebro. Este p\u00e9ptido es una cadena corta de amino\u00e1cidos que, en condiciones normales, se produce y se elimina de forma natural. Pero en el caso del Alzheimer, estas mol\u00e9culas comienzan a agruparse y a adherirse entre s\u00ed, formando estructuras alargadas conocidas como fibrillas amiloides. Con el tiempo, estas fibrillas se acumulan en placas que alteran el funcionamiento de las neuronas y contribuyen al deterioro cognitivo. Para que estas fibrillas se formen, los p\u00e9ptidos A\u03b2 deben pasar por un estado intermedio muy inestable, llamado \u00abestado de transici\u00f3n\u00bb, que requiere energ\u00eda y tiene una duraci\u00f3n muy corta. Debido a esta inestabilidad, este paso inicial no ocurre en la mayor\u00eda de las personas, pero cuando s\u00ed sucede, puede desencadenar el proceso de agregaci\u00f3n patol\u00f3gica.<\/p>\n

Comprender c\u00f3mo se produce exactamente esta transici\u00f3n es clave para desarrollar tratamientos que eviten la formaci\u00f3n de placas antes de que comience la enfermedad. Sin embargo, su naturaleza ef\u00edmera hace muy dif\u00edcil estudiarla con las t\u00e9cnicas tradicionales, lo que representa un gran desaf\u00edo para la investigaci\u00f3n sobre el Alzheimer.<\/p>\n

\u00abNuestro m\u00e9todo de estudio es crucial para comprender los primeros eventos en el proceso de agregaci\u00f3n de prote\u00ednas que conduce a la demencia, pero tambi\u00e9n ofrece un marco poderoso para diseccionar los pasos iniciales clave de muchas reacciones biol\u00f3gicas, no solo las que hemos estudiado hasta ahora. Espero con inter\u00e9s ver todas las formas en que se aplicar\u00e1 esta estrategia en el futuro\u00bb, explica la Dra. Benedetta Bolognesi<\/strong>, coautora principal del estudio y l\u00edder del grupo de Transiciones de Fase de Prote\u00ednas en la Salud y la Enfermedad<\/a> en el IBEC.<\/p>\n

Un an\u00e1lisis a gran escala<\/strong><\/h3>\n

Los investigadores utilizaron una combinaci\u00f3n de tres t\u00e9cnicas para manejar grandes cantidades de informaci\u00f3n sobre A\u03b242 al mismo tiempo. El equipo utiliz\u00f3 la s\u00edntesis masiva en paralelo de ADN para estudiar c\u00f3mo los amino\u00e1cidos cambiantes en el A\u03b2 afectan a la cantidad de energ\u00eda necesaria para formar una fibrilla, y c\u00e9lulas de levadura modificadas gen\u00e9ticamente para medir esta tasa de reacci\u00f3n. A continuaci\u00f3n, utilizaron el aprendizaje autom\u00e1tico, un tipo de inteligencia artificial, para analizar los resultados y generar un panorama energ\u00e9tico completo de la reacci\u00f3n de agregaci\u00f3n del beta amiloide, mostrando el efecto de todas las posibles mutaciones de esta prote\u00edna sobre la velocidad de formaci\u00f3n de las fibrillas.<\/p>\n

Estas t\u00e9cnicas permitieron al equipo de investigaci\u00f3n realizar el estudio a gran escala: \u00abMedimos el efecto de m\u00e1s de 140.000 mutaciones de A\u03b242 y pudimos aplicar un tipo de aprendizaje autom\u00e1tico conocido como redes neuronales para extraer la energ\u00eda que impulsa el proceso de agregaci\u00f3n patol\u00f3gica para cada una de ellas\u00bb, detalla la Dra. Mireia Seuma<\/strong>, coautora del estudio, anteriormente en el IBEC y en el CRG, y ahora cient\u00edfica s\u00e9nior de ALLOX, ubicada en Parque Cient\u00edfico de Barcelona. Esta escala, que no se hab\u00eda alcanzado antes, ayuda a mejorar la calidad y precisi\u00f3n de los modelos desarrollados en el estudio. \u00abLas mutaciones, y las interacciones entre ellas, nos permitieron \u00abdibujar un retrato\u00bb del estado de transici\u00f3n de la reacci\u00f3n de agregaci\u00f3n del A\u03b242. Esta es la conformaci\u00f3n clave que impulsa la reacci\u00f3n de agregaci\u00f3n, y es extremadamente complejo (si no imposible) de estudiar con m\u00e9todos biof\u00edsicos cl\u00e1sicos\u00bb, a\u00f1ade Seuma<\/strong>.<\/p>\n

Los investigadores descubrieron que solo unas pocas interacciones clave entre partes espec\u00edficas de la prote\u00edna amiloide ten\u00edan una fuerte influencia en la velocidad de formaci\u00f3n de las fibrillas. Descubrieron que la reacci\u00f3n de agregaci\u00f3n del A\u03b242 comienza al final de la prote\u00edna, conocida como regi\u00f3n C-terminal, uno de los n\u00facleos hidrof\u00f3bicos de la prote\u00edna, la regi\u00f3n repelente al agua del p\u00e9ptido. Como es aqu\u00ed donde el p\u00e9ptido comienza a agregarse en una fibrilla, los investigadores sugieren que son precisamente las interacciones en la regi\u00f3n C-terminal las que deben prevenirse para protegerse y tratar la enfermedad de Alzheimer.<\/p>\n

Al identificar las interacciones que impulsan la formaci\u00f3n de fibrillas de amiloide, el equipo cree que prevenir la formaci\u00f3n de este estado de transici\u00f3n podr\u00eda allanar el camino para nuevas estrategias terap\u00e9uticas, ofreciendo esperanza para futuros tratamientos para el Alzheimer.<\/p>\n

\u00bb Art\u00edculo de referencia:<\/strong> Anna Arutyunyan, Mireia Seuma, Andre J. Faure, Benedetta Bolognesi, Ben Lehner. Massively parallel genetic perturbation suggests the energetic structure of an amyloid-\u03b2 transition state. Science Advances (2025).\u00a0doi: 10.1126\/sciadv.adv1422<\/a><\/p>\n

\u00bb Enlace a la noticia: <\/strong>web del IBEC [+]<\/a><\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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