{"id":102728,"date":"2025-03-11T11:31:42","date_gmt":"2025-03-11T10:31:42","guid":{"rendered":"https:\/\/www.pcb.ub.edu\/investigadores-del-irb-barcelona-descubren-un-interruptor-molecular-que-regula-la-puerta-de-entrada-de-los-aminoacidos-en-la-celula\/"},"modified":"2025-03-11T12:16:59","modified_gmt":"2025-03-11T11:16:59","slug":"investigadores-del-irb-barcelona-descubren-un-interruptor-molecular-que-regula-la-puerta-de-entrada-de-los-aminoacidos-en-la-celula","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/www.pcb.ub.edu\/es\/investigadores-del-irb-barcelona-descubren-un-interruptor-molecular-que-regula-la-puerta-de-entrada-de-los-aminoacidos-en-la-celula\/","title":{"rendered":"Investigadores del IRB Barcelona descubren un interruptor molecular que regula la puerta de entrada de los amino\u00e1cidos en la c\u00e9lula"},"content":{"rendered":"

Cient\u00edficos del IRB Barcelona<\/a>, ubicado en el Parque Cient\u00edfico de Barcelona, revelan c\u00f3mo una lisina act\u00faa como mecanismo de control para abrir y cerrar la compuerta interior de un transportador de amino\u00e1cidos. Un nuevo estudio publicado en la revista PNAS Nexus y liderado por los investigadores del IRB Barcelona la Dra. Joana Fort y el Prof. Manuel Palac\u00edn, en colaboraci\u00f3n con el grupo del Prof. Thorben Cordes, de la Universidad de M\u00fanich (LMU<\/a>) y la participaci\u00f3n de los grupos del Prof. Modesto Orozco (IRB Barcelona) y del Dr. \u00d3scar Llorca (CNIO<\/a>) ha aportado nueva informaci\u00f3n sobre el mecanismo de estos transportadores de amino\u00e1cidos.\u00a0<\/strong><\/p>\n

Los transportadores de amino\u00e1cidos LATs son prote\u00ednas esenciales para el metabolismo celular y est\u00e1n implicados en diversas enfermedades raras y alteraciones metab\u00f3licas. En concreto, la investigaci\u00f3n muestra c\u00f3mo un amino\u00e1cido llamado lisina, presente en una regi\u00f3n concreta de la prote\u00edna (la h\u00e9lice transmembrana 5), funciona como un muelle que regula la apertura y el cierre de la puerta interna de estos transportadores, asegurando el control del paso de amino\u00e1cidos a trav\u00e9s de la membrana celular, de manera similar al muelle de la puerta.<\/p>\n

Mediante un enfoque multidisciplinar que combina criomicroscop\u00eda electr\u00f3nica (cryoEM), transmisi\u00f3n de energ\u00eda de resonancia por fluorescencia de una mol\u00e9cula individual (smFRET) y simulaciones de din\u00e1mica molecular, el equipo ha caracterizado la interacci\u00f3n clave entre la lisina conservada en la h\u00e9lice transmembrana 5 del transportador BasC. En concreto, han visto que la lisina estabiliza los cambios conformacionales necesarios para que la prote\u00edna lleve a cabo el intercambio de amino\u00e1cidos, un proceso esencial para numerosas funciones celulares.<\/p>\n

\"Estructura

Estructura de la prote\u00edna de membrana BasC resuelta por cryoEM. Se muestra un esquema que representa la estructura del transportador, destacando en rosa la lisina clave que act\u00faa como un muelle en el mecanismo de apertura y cierre de la puerta interior.<\/p><\/div>\n

\u201cGracias a la combinaci\u00f3n de t\u00e9cnicas experimentales de vanguardia, hemos podido observar y cuantificar de forma precisa estos movimientos moleculares,\u201d a\u00f1ade la Dra. Fort<\/strong>, investigadora del IRB Barcelona y del CIBERER y co-primera autora y coautora de correspondencia del trabajo. Este estudio es el resultado del trabajo conjunto con el Dr. Adri\u00e0 Nicol\u00e0s<\/strong> y con otros investigadores del IRB Barcelona, de la LMU y el CNIO, cuyo esfuerzo ha sido clave para desentra\u00f1ar el papel de la lisina en la regulaci\u00f3n de la compuerta interna de los transportadores LAT.<\/p>\n

\u201cNuestros resultados muestran c\u00f3mo esta lisina desempe\u00f1a un papel esencial en la regulaci\u00f3n de la compuerta interna de estos transportadores, abriendo nuevas posibilidades para comprender mejor su funci\u00f3n de transporte de amino\u00e1cidos y su relaci\u00f3n con diversas patolog\u00edas\u201d, explica el Prof. Palac\u00edn<\/strong>, jefe del laboratorio de Transportadores de Amino\u00e1cidos y Enfermedades del IRB Barcelona<\/a> y catedr\u00e1tico del Departamento de Bioqu\u00edmica y Biomedicina Molecular de la Facultad de Biolog\u00eda de la UB y jefe de grupo del CIBERER. \u201cCabe destacar que esta lisina se encuentra mutada en pacientes humanos con Lysinuric Protein Intolerance (LPI) en el transportador y+LAT1, lo que refuerza su papel clave en la funci\u00f3n de estos transportadores.\u201d<\/p>\n

Este hallazgo aporta nuevas pistas para el posible desarrollo de estrategias terap\u00e9uticas dirigidas a modular la actividad de los transportadores de amino\u00e1cidos, con potenciales aplicaciones en patolog\u00edas como afecciones metab\u00f3licas, enfermedades minoritarias y el c\u00e1ncer.<\/p>\n

\u00bb Art\u00edculo de referencia: <\/strong>The conserved lysine residue in transmembrane helix 5 is pivotal for the cytoplasmic gating of the L-amino acid transporters. Joana Fort, Adri\u00e0 Nicol\u00e0s-Arag\u00f3, Luca Maggi, Maria Martinez-Molledo, Despoina Kapiki, Paula Gonz\u00e1lez-Novoa, Patricia G\u00f3mez-Gejo, Niels Zijlstra, Susanna Bodoy, Els Pardon, Jan Steyaert, Oscar Llorca, Modesto Orozco, Thorben Cordes, Manuel Palac\u00edn. PNAS nexus (2025) doi:\u00a010.1093\/pnasnexus\/pgae584<\/a><\/p>\n

\u00bb Enlace a la noticia: <\/strong>web del IRB [+]<\/a><\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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